DNA甲基化與基因表達
DNA甲基化是最早發現的修飾途徑之一，可能存在于所有高等生物中。DNA甲基化能關閉某些基因的活性，去甲基化則誘導了基因的重新活化和表達。
1．DNA甲基化的主要形式
5-甲基胞嘧啶，N6-甲基腺嘌呤和7-甲基鳥嘌呤。在真核生物中，5-甲基胞嘧啶主要出現在CpG和CpXpG中，原核生物中CCA/TGG和GATC也常被甲基化。
真核生物細胞內存在兩種甲基化酶活性：一種被稱為日常型（mainte-nance）甲基轉移酶，另一種是兩種甲基化酶從頭合成（denovo synthesis）甲基轉移酶。前者主要在甲基化母鏈（模板鏈）指導下使處于半甲基化的DNA雙鏈分子上與甲基胞嘧啶相對應的胞嘧啶甲基化。日常型甲基轉移酶常常與DNA內切酶活性相耦聯，有3種類型。II類酶活性包括內切酶和甲基化酶兩種成分，而I類和III類都是雙功能酶，既能將半甲基化DNA甲基化，又能降解外源無甲基化DNA。

由于甲基化胞嘧啶極易在進化中丟失，所以，高等真核生物中CG序列遠遠低于其理論值。哺乳類基因組中約存在4萬個CG islands，大多位于轉錄單元的5'區。

沒有甲基化的胞嘧啶發生脫氨基作用，就可能被氧化成為U，被DNA修復系統所識別和切除，恢復成C。已經甲基化的胞嘧啶發生脫氨基作用, 它就變為T, 無法被區分。因此, CpG序列極易丟失。

 二、 蛋白質磷酸化與基因表達
蛋白質的磷酸化反應是指通過酶促反應把磷酸基團從一個化合物轉移到另一個化合物上的過程,是生物體內存在的一種普遍的調節方式，在細胞信號的傳遞過程中占有極其重要的地位。

已經發現在人體內有多達2000個左右的蛋白質激酶和1000個左右的蛋白質磷酸酶基因。蛋白質的磷酸化是指由蛋白質激酶催化的把ATP或GTP上γ位的磷酸基轉移到底物蛋白質氨基酸殘基上的過程，其逆轉過程是由蛋白質磷酸酶催化的，稱為蛋白質脫磷酸化。

1． 蛋白質磷酸化在細胞信號轉導中的作用
(1). 在胞內介導胞外信號時具有專一應答特點。與信號傳遞有關的蛋白激酶類主要受控于胞內信使，如cAMP，Ca2+，DG（二酰甘油，diacyl glycerol）等，這種共價修飾調節方式顯然比變構調節較少受胞內代謝產物的影響。
(2).蛋白質的磷酸化與脫磷酸化控制了細胞內已有的酶"活性"。與酶的重新合成及分解相比，這種方式能對外界刺激做出更迅速的反應。
(3).對外界信號具有級聯放大作用；
(4).蛋白質的磷酸化與脫磷酸化保證了細胞對外界信號的持續反應。
被磷酸化的主要氨基酸殘基：絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸。組氨酸和賴氨酸殘基也可能被磷酸化。

 三、基因重排的分子機制
早在50年代，人們就認識到抗體分子的每一條鏈都是由高度多變的V區和相對不變的C區組成的，V區賦予抗體分子對抗原的特異性。抗體分子V區的多樣性和C區的穩定性顯然是矛盾的。Dreyer和 Bennett 于1965年提出假設，認為每條抗體鏈實際上至少由兩個基因所編碼，其中一個是恒定的，一個是可變的。
1983年，Tonegawa (Nature, 302:575-581)在對產生抗體的骨髓瘤及漿細胞瘤進行研究時發現，產生抗體的細胞中Ig基因結構與其它不合成抗體分子的細胞中的結構不一樣。在所有物種中，胚系Ig基因的構成基本上相同。Ig重鏈和輕鏈(λ和κ鏈)基因座都由多個編碼V區和C區蛋白質的基因組成，并被非編碼的DNA所分隔。抗體分子由4條（兩對）多肽鏈組成，包括兩條相同的輕鏈（L-chain）和兩條相同的重鏈（H-chain）。輕鏈和重鏈在相對分子質量上有較大差別，前者約2.3x104，后者則介于 5.3x104-7.0x104之間。 所有Ig分子都含有兩類輕鏈中的一類，即κ型或λ型。Κ型和λ型輕鏈的恒定區和可變區的氨基酸序列是不同的。在小鼠中，95%的抗體輕鏈是κ型，而人類抗體輕鏈中，κ型和λ型各占50%左右。免疫球蛋白重鏈基因DNA重排以后，大量間隔序列被切除，使位于J-Cμ之間的增強子序列得以發揮作用，增強基因轉錄。